Apa fungsi Transferase

Transferase (EC 2) adalah enzim yang mentransfer kelompok fungsional antara donor dan akseptor. Beberapa mengkatalisasi reaksi konversi ketoasetat menjadi Asetil KoA.

Fungsi

Transferase adalah enzim yang mengangkut gugus fungsi dari satu molekul ke molekul lain. Reaksi ini dapat mensintesis atau menurunkan asam amino. Sejumlah besar enzim transferase dalam tubuh dapat menyebabkan banyak penyakit di hati, karena mereka dapat dikaitkan dengan pelepasan racun.

Nomenklatur

Penentuan nama enzim distandarisasi oleh komite khusus, Komite Nomenklatur dari International Union of Biokimia dan Biologi Molekuler (NC-IUBMB).

Nama sistematis transferase didasarkan pada bentuk “donor: transferase kelompok akseptor.” Misalnya, metilamin: L-glutamat N-metiltransferase adalah nama normatif untuk metilamin-glutamat N-metiltransferase transferase, di mana metiltransferase adalah kategori EC, metilamin adalah donornya, dan L-glutamat adalah akseptor. Meskipun demikian, nomenklatur yang lebih sering digunakan untuk transferase sering dalam bentuk “transfer kelompok akseptor” atau “transfer kelompok donor.” Praktis, banyak molekul tidak disebutkan dengan memanfaatkan terminologi ini karena penerapan nama umum yang lebih umum.

Klasifikasi Transferase

  • EC2.9: Enzim yang mentransfer gugus yang mengandung selenium
  • EC2.8: Enzim yang mentransfer gugus yang mengandung belerang
  • EC2.7: Enzim yang mentransfer gugus yang mengandung fosfor
  • EC2.6: Enzim yang mentransfer gugus nitrogen
  • EC2.5: Enzim yang mentransfer gugus alkil atau aril, kecuali untuk gugus metil
  • EC2.4: Glukosiltransferase
  • EC2.3: Asiltransferase
  • EC2.2: Enzim yang mentransfer gugus aldehida atau keton
  • EC2.1: Enzim yang mentransfer gugus karbon

Sejarah

Itu terjadi pada awal tahun 1930-an bahwa beberapa transferase yang paling penting ditemukan. Transaminasi yang berarti pengalihan gugus NH2 dari asam amino ke asam keto melalui aminotransferase diketahui pertama kali pada tahun 1930 setelah menghilangnya asam glutamat yang ditambahkan ke otot dada burung merpati, yang kemudian dikonfirmasi dengan penemuan reaksinya mekanisme pada tahun 1937. Reaksi yang dapat dibalik ini dapat juga diterapkan pada jaringan lain, yang meletakkan dasar bagi kemungkinan bahwa ada transfer serupa yang bertindak sebagai pilihan utama untuk memproduksi asam amino melalui transfer amino. Kemudian pada tahun 1953, enzim UDP-glukosa pirofosforilase diturunkan menjadi transferase, karena terbukti mampu menghasilkan UTP dan G1P secara reversibel dari UDP-glukosa dan pirofosfat organik. Penemuan penting sejarah lainnya dalam transferase adalah iluminasi mekanisme pemecahan katekolamin oleh katekol-O-metiltransferase, yang menyumbang sebagian besar untuk Hadiah Nobel 1970 Julius Axelrod dalam Fisiologi atau Kedokteran.