Apa Perbedaan antara Hemoglobin dan mioglobin

Mioglobin dan hemoglobin adalah hemoprotein yang memiliki kemampuan untuk mengikat molekul oksigen. Ini adalah protein pertama yang memiliki struktur tiga dimensi yang diselesaikan dengan kristalografi sinar-X.

Protein adalah polimer dari asam amino, bergabung melalui ikatan peptida. Asam amino adalah bahan pembentuk protein. Berdasarkan bentuknya secara keseluruhan, protein ini dikelompokkan dalam protein globular. Protein globular memiliki bentuk agak bulat atau elips. Sifat yang berbeda dari protein globular membantu organisme unik untuk menggeser molekul oksigen di antara mereka. Situs aktif dari protein khusus yang terdiri dari besi (II) protoporfirin IX dienkapsulasi dalam wadah kedap air.

Apa itu Mioglobin

Mioglobin terjadi sebagai protein monomer dimana globin berada dusekitarnya heme. Bertindak sebagai pembawa sekunder oksigen dalam jaringan otot. Ketika sel-sel otot akan beraksi, mereka membutuhkan sejumlah besar oksigen. Sel-sel otot menggunakan protein ini untuk mempercepat difusi oksigen dan mengambil oksigen untuk waktu respirasi intens. Struktur tersier mioglobin mirip dengan struktur protein globul yang larut air. Rantai polipeptida dari mioglobin memiliki 8 α-heliks terpisah ‘tangan kanan’. Setiap molekul protein mengandung satu heme gugus prothetic dan setiap residu heme mengandung satu atom besi terkoordinasi terikat dipusat. Oksigen terikat langsung pada atom besi dari kelompok prostetik heme.

Kurva Disosiasi Oksigen Mioglobin

Mioglobin adalah molekul pengikat oksigen yang ditemukan di jaringan otot rangka. Mioglobin terdiri dari polipeptida tunggal dengan hanya satu kelompok heme dan karenanya tidak mampu mengikat secara kooperatif. Akibatnya, kurva disosiasi oksigen untuk mioglobin tidak sigmoidal tetapi berbentuk hiperbolik.

Mioglobin memiliki afinitas yang lebih tinggi terhadap oksigen daripada hemoglobin dewasa dan menjadi jenuh pada kadar oksigen yang lebih rendah. Mioglobin akan menahan kadar suplai oksigennya di otot yang sangat rendah (misalnya saat melakukan aktivitas fisik yang intens). Pelepasan oksigen yang tertunda membantu memperlambat permulaan respirasi anaerobik dan pembentukan asam laktat selama latihan.

Apa itu Hemoglobin

Hemoglobin terjadi sebagai protein tetramerik di mana masing-masing subunit terdiri dari globin disekitar heme. Ini adalah system pembawa oksigen yang luas. Ia mengikat molekul oksigen dan kemudian diangkut melalui darah oleh sel darah merah.

Pada vertebrata, oksigen disebarkan melalui jaringan paru-paru ke dalam sel darah merah. Karena hemoglobin tetramer, dapat mengikat empat molekul oksigen sekaligus. Oksigen yang terikat kemudian didistribusikan melalui seluruh tubuh dan diturunkan dari sel-sel darah merah untuk sel bernapas. Hemoglobin kemudian mengambil karbon dioksida dan mengembalikan mereka kembali ke paru-paru. Oleh karena itu, hemoglobin berfungsi untuk memberikan oksigen yang dibutuhkan untuk metabolisme sel dan menghilangkan produk limbah yang dihasilkan, yakni karbon dioksida.

Hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida. Hemoglobin manusia terdiri dari subunit dua α (alpha) dan dua β (beta). Setiap subunit α memiliki 144 residu, dan masing-masing subunit β memiliki 146 residu. Karakteristik struktural dari kedua subunit α (alpha) dan β (beta) mirip dengan mioglobin.

Kurva Disosiasi Oksigen Hemoglobin

Hemoglobin kurva disosiasi juga dikenal sebagai oksihemoglobin disosiasi kurva, adalah grafik yang plot proporsi hemoglobin dalam jenuh bentuk (Oxygen-sarat) pada sumbu vertikal (Y-axis) terhadap tekanan oksigen yang berlaku (tekanan parsial oksigen dalam darah) pada sumbu horizontal (sumbu x). Grafik ini adalah alat yang sangat dibutuhkan untuk memahami bagaimana darah kita membawa dan melepaskan oksigen.

Dalam sel darah merah, kurva pengikat oksigen untuk hemoglobin menampilkan bentuk ” S ” yang dikenal sebagai kurva sigmoidal . Sebuah sigmoidal kurva menunjukkan bahwa pengikatan oksigen koperasi. Pengikatan kooperatif berarti bahwa hemoglobin memiliki kemampuan yang lebih besar untuk mengikat oksigen setelah subunit telah mengikat oksigen. Oleh karena itu, hemoglobin paling tertarik ke oksigen ketika 3 dari 4 rantai polipeptida terikat pada oksigen.

Interpretasi kurva sigmoid, afinitas hemoglobin untuk oksigen meningkat seiring dengan ikatan molekul oksigen. Lebih banyak molekul terikat saat tekanan parsial oksigen meningkat sampai jumlah maksimum yang dapat terikat tercapai. Saat batas ini didekati, sangat sedikit ikatan tambahan yang terjadi dan kurva berkurang saat hemoglobin menjadi jenuh dengan oksigen. Oleh karena itu kurva memiliki bentuk sigmoidal atau S.

Pada tekanan di atas 62 mmHg, kurva disosiasi standar relatif datar, yang berarti kandungan oksigen dalam darah tidak berubah secara signifikan bahkan dengan peningkatan besar pada tekanan parsial oksigen. Agar jaringan mendapatkan lebih banyak oksigen, diperlukan transfusi darah untuk meningkatkan daya dukung oksigen (jumlah hemoglobin) atau oksigen tambahan yang akan meningkatkan oksigen terlarut dalam plasma. Meskipun pengikatan oksigen ke hemoglobin berlanjut hingga beberapa perluasan untuk tekanan sekitar 50 mmHg, karena tekanan parsial oksigen menurun di area kurva yang curam ini, oksigen segera dilepaskan ke jaringan perifer saat afinitas hemoglobin berkurang.

Faktor Apa yang Mempengaruhi Kurva Disosiasi Oksigen Standar?

Kurva disosiasi oksigen hemoglobin telah dipelajari secara luas dan dijelaskan secara matematis selama bertahun-tahun sekarang. Ada beberapa faktor yang akan selalu mempengaruhi kekuatan ikatan oksigen dengan hemoglobin. Faktor-faktor ini dapat menggeser kurva ke kanan atau ke kiri. Pergeseran ke kanan menunjukkan bahwa hemoglobin yang diteliti mengalami penurunan afinitas terhadap oksigen sedangkan pergeseran ke kiri menunjukkan bahwa hemoglobin yang diteliti mengalami peningkatan afinitas terhadap oksigen. Faktor-faktor tersebut antara lain:

Suhu

Penurunan suhu menggeser kurva ke kiri sementara kenaikan suhu menggeser kurva ke kanan. Ketika suhu meningkat, ikatan antara oksigen dan hemoglobin mengalami denaturasi dan ini meningkatkan jumlah oksigen dan hemoglobin serta menurunkan konsentrasi oksihemoglobin. Biasanya sulit untuk melihat pengaruh suhu, tetapi dalam kasus hipotermia atau hipertermia, efeknya terlihat jelas.

Fosfat Organik

2, 3-Diphospoglycerate (2,3-DPG) adalah fosfat organik primer utama. Kenaikan 2, 3-DPG menggeser kurva ke kanan sementara penurunan 2,3-DPG menggeser kurva ke kiri. 2, 3-DPG berikatan dengan hemoglobin dan menyusunnya kembali menjadi keadaan T, yang menurunkan afinitasnya terhadap oksigen.

PH

Peningkatan PH menggeser kurva ke kiri sedangkan penurunan PH menggeser kurva ke kanan. Hal ini terjadi karena konsentrasi ion hidrogen yang lebih tinggi menyebabkan perubahan residu asam amino yang menstabilkan deoksihemoglobin dalam keadaan yang dikenal sebagai (keadaan-T), yang memiliki afinitas rendah terhadap oksigen. Pergeseran ke kanan ini dikenal sebagai Efek Bohr .

Karbon Dioksida (CO2)

Peningkatan CO2 menggeser kurva ke kanan sedangkan penurunan CO2 menggeser kurva ke kiri. Hemoglobin lebih mudah terikat dengan CO2 daripada oksigen. Akumulasi hasil CO2 membentuk senyawa karbamino yang kemudian berikatan dengan oksigen membentuk karbaminohemoglobin yang kemudian menstabilkan deoksihemoglobin dalam keadaan T. Selain itu, akumulasi CO2 menyebabkan peningkatan konsentrasi ion hidrogen dan penurunan PH dan akibatnya menggeser kurva ke kanan.

Perbedaan Hemoglobin dan mioglobin:

  1. Hemoglobin mengangkut oksigen dalam darah, sementara mioglobin mengangkut atau menyimpan oksigen dalam otot.
  2. mioglobin terdiri dari rantai polipeptida tunggal dan hemoglobin terdiri dari beberapa rantai polipeptida.
  3. Tidak seperti mioglobin, konsentrasi hemoglobin dalam sel darah merah sangat tinggi.
  4. Pada awalnya, mioglobin mengikat molekul oksigen yang sangat mudah dan akhirnya menjadi jenuh. Proses pengikatan ini sangat cepat dalam mioglobin daripada hemoglobin. Hemoglobin awalnya mengikat oksigen dengan susah payah.
  5. mioglobin terjadi sebagai protein monomer sementara hemoglobin terjadi sebagai protein tetramerik.
  6. Dua jenis rantai polipeptida (dua rantai α – dan dua rantai β) yang hadir dalam hemoglobin.
  7. mioglobin dapat mengikat satu molekul oksigen yang disebut monomer, sedangkan hemoglobin dapat mengikat empat molekul oksigen, yang disebut tetramer.
  8. mioglobin mengikat oksigen lebih erat daripada hemoglobin.
  9. Hemoglobin dapat mengikat dan melepas oksigen dan karbon dioksida, tidak seperti mioglobin.